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	<title>Infecciones por coronavirus &#187; proteínas</title>
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	<description>Sitio web de Cuba dedicado a las infecciones por coronavirus</description>
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		<title>Galería de imágenes sobre covid-19 para la ciencia y los medios</title>
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		<pubDate>Wed, 09 Aug 2023 17:27:28 +0000</pubDate>
		<dc:creator><![CDATA[Tania Izquierdo Pamias]]></dc:creator>
				<category><![CDATA[COVID-19]]></category>
		<category><![CDATA[Imágenes]]></category>
		<category><![CDATA[proteína de espiga]]></category>
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		<description><![CDATA[<a href="https://www.amprogress.org/covid-19-resources/covid-19-photo-library/" target="_blank"><img class="alignleft wp-image-19390" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2023/08/imagen-covid-proteina-de-superficfie.jpg" alt="imagen covid proteina de superficfie" width="200" height="226" />
Imagen del SARS-CoV-2 mostrando sus proteínas de superficie.]]></description>
				<content:encoded><![CDATA[<p><a href="https://www.amprogress.org/covid-19-resources/covid-19-photo-library/" target="_blank"><img class="alignleft wp-image-19390" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2023/08/imagen-covid-proteina-de-superficfie.jpg" alt="imagen covid proteina de superficfie" width="150" height="169" /></a><em>Americans for Medical Progress (AMP)</em> trabaja para apoyar la inversión de la sociedad en investigación promoviendo la comprensión pública y el uso humano, necesario y valioso de los animales en la medicina. Tiene una <a href="https://www.amprogress.org/covid-19-resources/covid-19-photo-library/" target="_blank">galería con imágenes útiles para la comunicación</a>.<span id="more-19389"></span></p>
<p>AMP es una organización benéfica sin fines de lucro respaldada por las principales universidades del EE. UU., centros de investigación privados, empresas relacionadas con la investigación, sociedades científicas y profesionales, así como por subvenciones de fundaciones y contribuciones de personas. Su Junta Directiva está compuesta por médicos, investigadores, veterinarios y funcionarios universitarios.</p>
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		<title>La dipeptidil peptidasa 4 y su función frente a la COVID-19</title>
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		<pubDate>Tue, 07 Jun 2022 13:00:50 +0000</pubDate>
		<dc:creator><![CDATA[Tania Izquierdo Pamias]]></dc:creator>
				<category><![CDATA[Autores cubanos]]></category>
		<category><![CDATA[COVID-19]]></category>
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		<description><![CDATA[La glicoproteína de transmembrana llamada dipeptidil peptidasa 4 o DPP-4, presente en la superficie de diferentes tipos de células y diana en la infección por el MERS-CoV, abre una esperanza como estrategia terapéutica. A ello se suman resultados que encuentran la DPP-4 elevada en pacientes con complicaciones graves ante COVID-19, lo que puede ser un [&#8230;]]]></description>
				<content:encoded><![CDATA[<p><img class="alignleft wp-image-18444" title="Glicoproteína de transmembrana" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2022/06/dipeptidil-peptidasa-4-DPP4-200px.jpg" alt="dipeptidil peptidasa-4 (DPP4) 200px" width="150" height="114" />La glicoproteína de transmembrana llamada dipeptidil peptidasa 4 o DPP-4, presente en la superficie de diferentes tipos de células y diana en la infección por el MERS-CoV, abre una esperanza como estrategia terapéutica.<span id="more-18443"></span></p>
<p>A ello se suman resultados que encuentran la DPP-4 elevada en pacientes con complicaciones graves ante COVID-19, lo que puede ser un posible marcador de la evolución a la gravedad.</p>
<p>Sin embargo, aún existe poco énfasis en la identificación y asociación de esta glicoproteína a la COVID-19. Para ello, se realizó una revisión bibliográfica sobre los aspectos más significativos de la dipeptidil peptidasa 4 y su función frente a la COVID-19.</p>
<p>Los resultados de la revisión confirman que la DPP-4 podría identificar las células blanco en la COVID-19, y que las personas con<br />
diabetes y COVID-19 tienen mayor riesgo de un peor pronóstico y mortalidad. Debido a la función de la DPP-4 en el sistema inmunológico y la inflamación, entre otros, los inhibidores de la DPP-4 se consideran útiles. Estos deben ser estudiados con mayor profundidad puesto que pueden ser buenos candidatos para controlar la inflamación y obstaculizar la tormenta de citoquinas.</p>
<p>Vea el artículo completo en:</p>
<p style="padding-left: 30px;"><em>Poma-Castillo M, Bardales-Zuta V. La dipeptidil peptidasa 4 y su función frente a la COVID-19. Revista Cubana de Medicina. 2022; 61 (1) Disponible en: <a href="http://revmedicina.sld.cu/index.php/med/article/view/2413" target="_blank">http://revmedicina.sld.cu/index.php/med/article/view/2413</a></em></p>
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		<title>Orientación a la señalización mediada por CK2 para reducir/enfrentar la infección por SARS-CoV-2: un enfoque de biología computacional</title>
		<link>https://temas.sld.cu/coronavirus/2022/01/12/orientacion-a-la-senalizacion-mediada-por-ck2-para-reducirenfrentar-la-infeccion-por-sars-cov-2-un-enfoque-de-biologia-computacional/</link>
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		<pubDate>Wed, 12 Jan 2022 11:00:02 +0000</pubDate>
		<dc:creator><![CDATA[Tania Izquierdo Pamias]]></dc:creator>
				<category><![CDATA[Autores cubanos]]></category>
		<category><![CDATA[COVID-19]]></category>
		<category><![CDATA[biología molecular]]></category>
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		<description><![CDATA[<img class="alignleft wp-image-16204" title="Mecanismos similares en COVID- y cancer" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2021/10/cáncer-y-covid-19.jpg" alt="cáncer y covid-19" width="150" height="95" />Las similitudes en los mecanismos de invasión utilizados por el SARS-CoV-2 y varios tipos de cáncer sugieren la reutilización de medicamentos oncológicos para tratar la COVID-19. Actualmente se proponen compuestos antagonistas de la proteína quinasa CK2 para el tratamiento del cáncer.]]></description>
				<content:encoded><![CDATA[<p><img class="alignleft wp-image-16204" title="Mecanismos similares en COVID- y cancer" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2021/10/cáncer-y-covid-19.jpg" alt="cáncer y covid-19" width="150" height="95" />Las similitudes en los mecanismos de invasión utilizados por el SARS-CoV-2 y varios tipos de cáncer sugieren la reutilización de medicamentos oncológicos para tratar la COVID-19. Actualmente se proponen compuestos antagonistas de la proteína quinasa CK2 para el tratamiento del cáncer. <span id="more-17250"></span></p>
<p>Un estudio reciente en células infectadas con SARS-CoV-2 encontró una actividad significativa de la quinasa CK2, y el uso de un inhibidor de CK2 sobre dichas células mostró respuestas antivirales.</p>
<p>CIGB-300, diseñado originalmente como un péptido anticancerígeno, es un antagonista de la actividad de la quinasa CK2 que se une a los sitios fosfoaceptores de CK2. Los resultados preliminares recientes muestran la actividad antiviral de CIGB-300 utilizando un modelo sustituto de coronavirus.</p>
<p>En este artículo presentamos un estudio de biología computacional que brinda evidencia, a nivel molecular, de cómo el CIGB-300 puede interferir con el ciclo de vida del SARS-CoV-2 dentro de las células humanas infectadas.</p>
<p>Los análisis de secuencias y los datos de los estudios de fosforilación se combinaron para predecir los mecanismos moleculares inducidos por la infección que pueden ser interferidos por CIGB-300. A continuación, integramos datos de estudios multiómicos y datos centrados en el efecto antagonista sobre la actividad de la quinasa CK2 de CIGB-300. Se utilizó una combinación de análisis de red y de enriquecimiento funcional.</p>
<p>CIGB-300 es un péptido sintético diseñado para unirse al fosfoaceptor de los sustratos de CK2, interfiriendo en la fosforilación de los residuos de serina/treonina por parte de CK2. La seguridad y tolerabilidad del CIGB-300 administrado por vía intravenosa se confirmó a través de su uso clínico en pacientes con cáncer.</p>
<p>Vea el artículo completo en:</p>
<div class="citation-text" style="padding-left: 30px;"><a href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8686809/" target="_blank"><em>Miranda, J., Bringas, R., Fernandez-de-Cossio, J., &amp; Perera-Negrin, Y. (2021). Targeting CK2 mediated signaling to impair/tackle SARS-CoV-2 infection: a computational biology approach. Molecular medicine (Cambridge, Mass.), 27(1), 161. https://doi.org/10.1186/s10020-021-00424-x</em></a></div>
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		<title>Anticuerpos monoclonales y policlonales como reactivos biológicos para el diagnóstico del SARS-CoV-2 mediante la detección de proteínas nucleocápsidas</title>
		<link>https://temas.sld.cu/coronavirus/2021/08/11/anticuerpos-monoclonales-y-policlonales-como-reactivos-biologicos-para-el-diagnostico-del-sars-cov-2-mediante-la-deteccion-de-proteinas-nucleocapsidas/</link>
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		<pubDate>Wed, 11 Aug 2021 13:00:05 +0000</pubDate>
		<dc:creator><![CDATA[Tania Izquierdo Pamias]]></dc:creator>
				<category><![CDATA[COVID-19]]></category>
		<category><![CDATA[Propuestas del editor]]></category>
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		<description><![CDATA[<img class="alignleft wp-image-9278" title="Diagnóstico" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2020/07/seroprevalencia-test-covid19.jpg" alt="seroprevalencia test diagnóstico covid19" width="150" height="100" />El SARS-CoV-2 es un virus de ARN de cadena positiva envuelto que contiene cuatro proteínas estructurales: de espiga, de envoltura, de membrana y de nucleocápside (proteína N).]]></description>
				<content:encoded><![CDATA[<p><img class="alignleft wp-image-9278" title="Diagnóstico" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2020/07/seroprevalencia-test-covid19.jpg" alt="seroprevalencia test diagnóstico covid19" width="150" height="100" />El SARS-CoV-2 es un virus de ARN de cadena positiva envuelto que contiene cuatro proteínas estructurales: de espiga, de envoltura, de membrana y de nucleocápside (proteína N). <span id="more-15430"></span></p>
<p><span id="more-7746"></span>La proteína N participa en el empaquetamiento del ARN del virus y la liberación de partículas, se conserva dentro de los aislados de SARS-CoV-2, es altamente inmunogénica y se expresa abundantemente durante la infección por SARS-CoV-2.</p>
<p>Por estas razones, la <strong>proteína N</strong> podría usarse como marcador para detectar el SARS-CoV-2 en una infección temprana cuando aún no se han producido anticuerpos contra el SARS-CoV-2.</p>
<p><a href="https://www.bioprocessingjournal.com/index.php/article-downloads" target="_blank" rel="noopener">Este artículo</a> describe la producción y caracterización de anticuerpos monoclonales de ratón (mAb) y anticuerpos policlonales de conejo (pAb) específicos para el péptido M20P19 (epítopo lineal de proteína N) con fines de detección.</p>
<p>Para el estudio, se generaron hibridomas de células B a partir de ratones inmunizados independientemente con dos conjugados de proteína portadora de péptido M20P19 diferentes:</p>
<p style="padding-left: 30px;">(1) proteína meningocócica P64K<br />
(2) la hemocianina de lapa de ojo de cerradura (KLH).</p>
<p>Los conejos también se inmunizaron de forma independiente con estos dos inmunógenos. Los resultados del estudio demostraron que el péptido M20P19 era muy inmunogénico en ratones y conejos, y tanto mAb como pAb reconocieron específicamente el péptido M20P19 no conjugado, el péptido M20P19 conjugado y la proteína N con alta afinidad y especificidad, lo que podría permitir el SARS-CoV- 2 detección mediante diferentes técnicas analíticas.</p>
<p>La investigación corroboró que mAb y pAb específicos y de alta afinidad constante contra el péptido M20P19 pueden usarse como reactivos biológicos para la detección específica y rápida del SARS-CoV-2, principalmente en muestras de tejido.</p>
<p>Vea el ertículo completo en:</p>
<p style="padding-left: 30px;"><a href="https://doi.org/10.12665/J20OA.Hernandez" target="_blank"><em>Hernández D et al. Monoclonal and polyclonal antibodies as biological reagents for SARS-CoV-2 diagnosis through nucleocapsid protein detection. BioProcess J, 2021; 20. </em><em>https://doi.org/10.12665/J20OA</em></a><em>.</em></p>
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		<title>Modelo de reconocimiento resonante aplicado a la interacción entre proteínas del SARS-CoV-2 y proteínas humanas</title>
		<link>https://temas.sld.cu/coronavirus/2020/12/30/modelo-de-reconocimiento-resonante-aplicado-a-la-interaccion-entre-proteinas-del-sars-cov-2-y-proteinas-humanas/</link>
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		<pubDate>Wed, 30 Dec 2020 05:21:58 +0000</pubDate>
		<dc:creator><![CDATA[Tania Izquierdo Pamias]]></dc:creator>
				<category><![CDATA[Autores cubanos]]></category>
		<category><![CDATA[COVID-19]]></category>
		<category><![CDATA[proteínas]]></category>

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		<description><![CDATA[<img class="alignleft wp-image-5183" title="SARS-CoV-2" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2020/02/2019-CoV.jpg" alt="2019-CoV" width="150" height="140" />La Revista Cubana de Informática Médica publicó en su número más reciente este estudio que analiza mediante el Modelo de Reconocimiento Resonante (RRM) la posible interacción de las proteínas del SARS-CoV-2 con otras proteínas humanas.]]></description>
				<content:encoded><![CDATA[<p><img class="alignleft wp-image-5183" title="SARS-CoV-2" src="http://temas.sld.cu/coronavirus/files/2020/02/2019-CoV.jpg" alt="2019-CoV" width="150" height="140" />La <a href="http://www.revinformatica.sld.cu/index.php/rcim/article/view/429" target="_blank">Revista Cubana de Informática Médica</a> publicó en su número más reciente este estudio que analiza mediante el Modelo de Reconocimiento Resonante (RRM) la posible interacción de las proteínas del SARS-CoV-2 con otras proteínas humanas.<span id="more-12308"></span></p>
<p>Específicamente, fueron analizadas las replicasas de SARS-CoV-2 y las metiltransferasas para detectar posibles interacciones con las proteínas del receptor CD4 T y las prohibitinas humanas, las cuales participan en la respuesta del organismo humano a las infecciones virales.</p>
<p>Se estudiaron las siguientes secuencias de proteínas: veinte proteínas metiltransferasas del coronavirus del SARS humano, ocho replicasas, veintiuna prohibitinas y once proteínas T4 de antígenos de superficie de células T CD4.</p>
<p>Los resultados revelaron picos de RRM en f1 = 0.07349 y f2 = 0.2839. El pico en f1 también fue común para la interacción entre las metiltransferasas del SARS-CoV-2 y las prohibitinas humanas, donde la fase opuesta sugiere la unión entre estas proteínas durante la infección viral. Esta interacción no fue apoyada para la metiltransferasa viral y los receptores CD4 humanos (cambio de fase de 72,4 o). Las réplicas virales exhibieron una interacción de fase opuesta tanto con las prohibitinas como con los receptores CD4.</p>
<p>En general, el análisis de RRM reveló frecuencias comunes de RRM para replicasas y metiltransferasas, y apoyó plausibilidad de las interacciones entre la metiltransferasa de SARS-CoV-2 y la prohibitina humana, así como entre la replicasa del coronavirus con la prohibitina humana y los receptores de células T CD4.</p>
<p>Vea el texto completo en idioma inglés:</p>
<p><a href="http://www.revinformatica.sld.cu/index.php/rcim/article/view/429" target="_blank"><em>Montesino Castillo S, Yera Gálvez C, Hernández Cáceres JL. Resonant Recognition Model Study for Interactions between SARS CoV 2 and Human Proteins. Revista Cubana de Informática Médica [revista en Internet]. 2020;1(1):[aprox. 0 p.]</em></a></p>
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