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Proteína de la espícula del virus SARS-CoV-2 y su relación con la enzima convertidora de angiotensina-2

Tania Izquierdo Pamias — Mon, 08 Nov 2021 13:00:27 +0000

La COVID-19 causada por el virus del SARS-CoV-2 es una pandemia que ha cobrado la vida de millones de personas y sobrecargado los servicios sanitarios de todo el mundo.

El objetivo de este estudio es describir la relación entre la proteína de la espícula (proteína S, proteína espicular o spike) del SARS-CoV-2 y la enzima convertidora de angiotensina 2 como desencadenante primario de la infección por la COVID-19.

Se realizó una búsqueda bibliográfica en Google Académico, SciELO y PubMed, con los descriptores iniciales COVID-19 y SARS-CoV-2. El periodo de publicación seleccionado fue entre los años 2019–2021, sin restricciones en cuanto al tipo de artículo. Los trabajos debieron estar disponibles en español e inglés a texto completo.

La proteína de la espícula del SARS-CoV-2, que desempeña un papel clave en el reconocimiento del receptor y en el proceso de fusión de la membrana celular, está compuesta por dos subunidades, S1 y S2. La subunidad S1 contiene un dominio de unión al receptor RBD (por sus siglas en inglés, receptor-binding domain) que se une al receptor del huésped, la enzima convertidora de angiotensina 2, mientras que la subunidad S2 interviene en la fusión de la membrana viral y celular.

La ubicuidad tisular de la enzima convertidora de angiotensina 2 explica las múltiples manifestaciones clínicas de la enfermedad.

Los autores concluyen que el conocimiento de la relación entre el SARS-CoV-2 y su receptor enzima convertidora de angiotensina 2 permite no solo conocer la fisiopatología de la COVID-19, sino el diseño de fármacos antivirales y vacunas que contribuyen a la prevención y tratamiento de esta enfermedad viral.

Vea el texto completo en:

Díaz-Armas M, Sánchez-Artigas R, Matute-Respo T, Llumiquinga-Achi R. Proteína de la espícula del virus SARS-CoV-2 y su relación con la enzima convertidora de angiotensina-2. Revista Información Científica [Internet]. 2021]; 100 (5)

Fotografían el momento exacto en que una célula humana es infectada por el nuevo coronavirus

Tania Izquierdo Pamias — Sat, 07 Mar 2020 21:44:51 +0000

Un grupo de investigadores chinos publicó imágenes del momento en que el SARS-CoV-2 infecta una célula humana. Al igual que el conavirus del SARS causante de la epidemia de 2003, el nuevo coronavirus ataca la proteína ACE2, enzima convertidora de la hormona angiotensina y responsable de la constricción de vasos sanguíneos y del posterior aumento de la presión arterial.

El equipo de investigadores de la Universidad Westlake, Hangzhou, utilizó técnicas de criomicroscopía electrónica y consiguió imágenes reveladoras de cómo se comporta dicha proteína cuando se une a la proteína espiga de la superficie del coronavirus.

Las imagenes resultantes, publicadas en la revista Science, permiten ver en alta resolución cómo el virus se une a los aminoácidos específicos de esta proteína de la membrana celular, información que puede resultar de gran utilidad en la producción de vacunas contra el coronavirus.

Vea el artículo en la revista Science:

Structural basis for the recognition of the SARS-CoV-2 by full-length human ACE2. Renhong Yan, Yuanyuan Zhang, Yaning Li et al. Science 04 Mar 2020: eabb2762. DOI: 10.1126/science.abb2762

Fuente: RT. Actualidades – 6 marzo 2020

Por qué los coronavirus resisten a la ribavirina

Tania Izquierdo Pamias — Thu, 15 Feb 2018 17:00:10 +0000

Los coronavirus emergentes (SRAS-CoV y MERS-CoV) plantean serias amenazas para la salud a nivel mundial, sin tratamientos antivirales específicos disponibles. Estos virus pueden realizar la síntesis exacta de su gran ARN genómico. Sin embargo, se ha reportado que su ARN-polimerasa principal, la nsp12, no es tan exacta. Para lograr ese nivel de precisión, los cornavirus han adquirido la nsp14, una enzima bifuncional capaz de metilar la cápsula de ARN viral (metiltransferasa) y escindir nucleótidos mutagénicos erróneos insertados por nsp12.

Sorprendentemente, se ha observado que la ribavirina puede ser eliminada del genoma viral de los coronavirus, por lo que no muestra actividad antiviral. La estructura cristalina de nsp14 es única en su tipo y ha sido reemplazada por otros tipos de metiltransferasas durante la evolución. Esta maquinaria de corrección de ARN sin precedentes ha permitido la expansión del tamaño del genoma ARN de estos virus, pero también les ha proporcionado resistencia potencial a los fármacos nucleósidos como la rivabirina.

En este trabajo se demuestra la síntesis de ARN y la vía de corrección a través de la asociación de nsp14 con la ARN polimerasa viral nsp12 de baja fidelidad en el coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV). A través de esta vía de corrección, el compuesto antiviral ribavirina 5′-monofosfato se incorpora de forma significativa pero de igual manera se elimina fácilmente del ARN, lo que puede explicar su limitada eficacia in vivo.

La publicación no da acceso al texto completo pero sí brinda información de contacto con los autores.

Vea resumen y contacto con autores.

Structural and molecular basis of mismatch correction and ribavirin excision from coronavirus RNA. François Ferron, Lorenzo Subissi, Ana Theresa Silveira De Morais, Nhung Thi Tuyet Le, Marion Sevajol, Laure Gluais, Etienne Decroly, Clemens Vonrhein, Gérard Bricogne, Bruno Canard and Isabelle Imbert PNAS 2018 January, 115 (2) E162-E171.